УЗНАЙ ЦЕНУ

(pdf, doc, docx, rtf, zip, rar, bmp, jpeg) не более 4-х файлов (макс. размер 15 Мб)


↑ вверх
Тема/ВариантБиохимия Ответы_на_вопросы
ПредметХимия
Тип работыконтрольная работа
Объем работы27
Дата поступления12.12.2012
690 ₽

Содержание

1. Опишите методы выделения дегидрогеназ и обнаружения цитохромов и цитохромоксидазы 1 2. Напишите химическую формулу пептида аспаргил-треонил-пролил-метионина 3 3. Что общего и чем отличаются хромопротеины от металлопротеинов? Укажите на биологическую роль данных белков. 4 4. Выявите закономерности первичной структуры и высокополимерных р-РНК, особенности их вторичной и третичной структур. 6 5. Бетта - Оксибутиратдегидрогеназа окисляет бетта, D-оксимасляную кислоту (перенося водород на кофермент НАД) в ацетоуксусную кислоту. Напишите уравнение этой реакции, объясните механизм действия кофермента. 7 6. Охарактеризуйте строение, свойства и механизм действия РНК-полимеразы. Приведите схему последовательного расположения нуклеотидов во фрагменте u- РНК, синтезированном на матрице - dГ-dА - dГ - dТ - dЦ - dТ - dА - dГ - dТ - при участии ДНК -зависимой РНК-полимеразы. 8 7. Напишите последовательность нуклеотидов в обеих цепях фрагмента молекулы ДНК, если известно, что первичная структура фрагмента кодируемого белка соответствует: ала-тре-лиз-асп-сер-гли-глу-асп. 10 8. Напишите уравнения реакций фосфорилирования АДФ на уровне субстрата при распаде моносахаридов по дихотомическому пути. 11 9. Фосфатидным путем осуществите биосинтез коламинфосфатида. Напишите полные химические уравнения реакций и укажите ферменты, ускоряющие процессы. 13 10. Покажите отличие фотосинтетического фосфорилирования и фосфорилирования на уровне субстрата. Приведите примеры. Напишите уравнения реакций названных процессов. 14 11. Охарактеризуйте гормоны желудочно-кишечного тракта. 19 12. Покажите значение метаболитов цикла три- и дикарбоновых кислот в белковом обмене. Напишите химические уравнения. 24 Список литературы 27

Введение

Дегидрогеназы (отрицание де… + лат. hуdrogenium — водород) — это группа ферментов из класса оксидоредуктаз, катализирующих перенос протонов от субстрата (органических веществ) и пары электронов — к акцептору. Обнаружение дегидрогеназ производится по восстановлению динитробензола. Восстановление проходит ряд стадий, конечный продукт – метанитроанилин, который представляет собой желтые кристаллы: Определять активность дегидрогеназ можно методом вакуум-инфильтрации по Пыльневу. Цитохромы, сложные железосодержащие белки, простетическая (небелковая) группа которых представлена гемом (гемопротеиды). Впервые описаны в 1886 Мак-Манном (Шотландия) под название гистогематины, однако роль их в живых клетках оставалась невыясненной до 1925, когда Цитохромы были вновь открыты Д. Кейлином. Цитохромы широко распространены в растительных и животных клетках и микроорганизмах (дрожжах и некоторых факультативных анаэробах) и связаны с мембранами митохондрий, эндоплазматического ретикулума, хлоропластов и хроматофоров. Они играют важную роль во многих процессах, протекающих в живых организмах, — клеточном дыхании, фотосинтезе, микросомальном окислении. По спектральным характеристикам, химическому строению боковых цепей гема и природе связи гема с белковой молекулой цитохромы подразделяют на 4 типа: а, b, с, d, каждый из которых, в свою очередь, содержит несколько видов цитохромы Те цитохромы, индивидуальность которых установлена, обозначают курсивной строчной буквой лат. алфавита, указывающей на принадлежность к определённой группе, и подстрочным числовым индексом (например, цитохром c1). Основными методами обнаружения цитохромов являются спектрофотометрические методы. Это связано с тем, что в восстановленном состоянии цитохромы дают чёткий спектр с тремя выраженными полосами поглощения, характерными для каждого типа цитохромы. Известно около 30 Цитохромы, но только часть из них получена в виде индивидуальных белков. Получение высокоочищенных цитохромы затруднено тем, что они прочно связаны с мембранами и отделяются только при обработке поверхностно-активными веществами или протеолитическими ферментами. Исключение составляют цитохромы b3 и с, легко экстрагируемые солевыми растворами. Цитохромоксидаза – это фермент из семейства цитохромов (дыхательный фермент), локализованный в митохондриях, непосредственно взаимодействующий с кислородом. Катализирует окисление цитохрома С молекулярным кислородом. Цитохромоксидазу обычно выявляют с помощью цветных реакций. В присутствии цитохромоксидазы N,N-диметил-1.4-фенилендиамин вступает в цветную реакцию с альфа-нафтолом с образованием индофенолового синего. Следовательно при появлении синего окрашивания, можно сделать вывод о наличии в растворе цитохромоксидазы.

Литература

1. Березин И.В., Савин Ю.В. Основы биохимии: учебное пособие - М: Издательство МГУ, 1990 2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия - М: Медицина, 1998 3. Дубынин В.А., Каменский А.А., Сапин М.Р., Регуляторные системы организма человека: Учеб. пособие для вузов. Москва: Дрофа, 2003 4. Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия. Москва: Высшая школа, 2003 5. Марри Р, Греннер Д, Мейес П Биохимия человека. Москва: Мир, 1993 6. Справочник биохимика: Пер. с англ./Досон Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К.-М.: Мир, 1991 7. Физиологически активные пептиды. Справочное руководство. Составитель - О.А. Гомазков /М.:ИПГМ, 1995 8. Флорентьев ВЛ. Биохимия Москва: Высшая школа,. 2004
Уточнение информации

+7 913 789-74-90
info@zauchka.ru
группа вконтакте